carbossipeptidasi Enzima del gruppo delle idrolasi peptidiche (peptidil-amminoacido idrolasi) che scinde il legame peptidico contiguo al terminale carbossilico. Le c. più note sono quelle pancreatiche, secrete dalle cellule acinose del pancreas sotto forma di precursori inattivi detti procarbossipeptidasi , che la tripsina trasforma in c. mediante la rottura di molti legami peptidici. Nel corso della digestione le c. agiscono nell’intestino, insieme alle proteinasi pancreatiche, sulle proteine alimentari che hanno già subito nello stomaco l’attacco della pepsina, contribuendo alla loro demolizione. Nei tessuti, insieme alle catepsine, sono presenti c. endocellulari che agiscono nei processi autolitici.
carbossipeptidasi Enzima appartenente al gruppo delle peptidasi, che catalizza la scissione dei peptidi e delle proteine idrolizzando il legame peptidico contiguo al terminale carbossilico. Le c. vengono secrete dalle cellule acinose del pancreas sot... Leggi
esopeptidasi Gruppo di enzimi della classe delle idrolasi; idrolizzano un legame peptidico terminale della catena peptidica. ● A seconda che si tratti rispettivamente dell’amminoacido C-terminale o N-terminale, si distinguono in esopeptidasi c
procarbossipeptidasi Proenzima inattivo delle proteasi carbossipeptidasi A e B. È prodotto dal pancreas ed è attivato dalla tripsina.
lipasi Gruppo di enzimi della classe delle idrolasi, che scindono i grassi neutri in glicerolo e acidi grassi, agendo sul legame estere. Le l. si possono ottenere da organi di animali e da microrganismi, in particolare di tipo fungino. Oltre alle re
endopeptidasi Denominazione (anche proteinasi) degli enzimi della classe delle idrolasi che idrolizzano i legami peptidici interni della catena polipeptidica. Sono e. gli enzimi proteolitici interessati ai processi digestivi dei mammiferi: pepsina,