prolina Amminoacido (più prop. acido α-pirrolidincarbossilico), molto diffuso nelle proteine vegetali, specie nelle prolammine. Negli organismi animali, la p. è presente, insieme al suo derivato idrossilato, l’idrossiprolina, in quantità rilevanti in alcune proteine strutturali fibrose quali il collagene e l’elastina. La p. ha un effetto destabilizzante sulla struttura secondaria delle proteine, sia ad α-elica che a β-foglietto ripiegato (➔ dominio), risultando così fondamentale per la configurazione della loro struttura tridimensionale. In natura compare la forma levogira, in cristalli incolori, molto solubili in acqua.
ordeina Albumina del gruppo delle gliadine, contenuta nell’orzo; per idrolisi si scinde in acido glutammico (43,2%), prolina (13,7%), leucina (7%), fenilalanina (5%) e in quantità minori di arginina, istidina, valina ecc.
isodesmosina Amminoacido raro responsabile della formazione di legami trasversali presenti nell’elastina (➔ elastiche, fibre), di cui contribuisce in modo significativo a conferire le caratteristiche proprietà meccaniche.
lisina Amminoacido essenziale, di formula NH2(CH2)4CHNH2COOH (acido α, ε -diamminocaproico). La forma levogira è presente in tutte le proteine, a eccezione della gliadina del frumento e della zeina del granturco. Nei batteri, nelle piante superiori
zeina Prolammina del mais, costituita da leucina, acido glutammico, alanina, prolina, isoleucina, serina, fenilalanina, acido aspartico, tirosina ecc. Consta di almeno due specie chimiche caratterizzate da differente solubilità (per es., in alcol is