Chimotripsina

Enzima proteolitico del succo pancreatico che idrolizza le proteine di nutrimento. Il suo precursore inattivo, attivato nel succo pancreatico dalla tripsina, è il chimotripsinogeno; sintetizzato dalle cellule acinose del pancreas e accumulato nei granuli di zimogeno, è costituito da una catena polipeptidica contenente cinque ponti disolfuro . La c. è un’endopeptidasi. A differenza della tripsina, coagula il latte, ma non il sangue. Ne sono state individuate tre forme, contraddistinte con le lettere α, δ e π, tutte derivanti dal chimotripsinogeno. L’ α-c. (peso molecolare 25.000, punto isoelettrico a pH 8,6) è costituita da tre catene polipeptidiche legate da due ponti disolfuro. Il meccanismo d’azione coinvolge un residuo di serina, da cui il nome di proteasi a serina.