emoglobina

emoglobina

Proteina contenente ferro presente nei globuli rossi del sangue, dotata di funzione respiratoria, capace di combinarsi reversibilmente con l’ossigeno molecolare.

Struttura

La parte proteica della molecola dell’e. è costituita da una proteina (la globina, appartenente al gruppo degli istoni) mentre la parte prostetica (chiamata ematina) è un composto che risulta dall’unione di quattro anelli pirrolici sostituiti, legati tra loro intorno a un atomo di ferro. La globina, che costituisce circa il 95% dell’intera molecola, è una proteina ricca di istidine, come lo sono in generale gli istoni. L’ematina è una sostanza rossa il cui cloridrato è noto col nome di emina, che cristallizza spesso formando dei caratteristici cristalli a stella, che hanno interesse in medicina legale per il riconoscimento delle macchie di sangue. L’e. si combina facilmente con l’ossigeno trasformandosi in ossiemoglobina, la quale può perdere altrettanto facilmente l’ossigeno, trasformandosi in e. ridotta.

Fisiologia

L’e. è molto diffusa nel regno animale, poiché si trova nel sangue di tutti i vertebrati e anche, saltuariamente, di alcuni invertebrati. In realtà non si tratta di una sostanza unica essendovi differenze notevoli tra le e. delle diverse specie animali, e anche nella stessa specie tra diverse classi. Queste differenze sono da riferirsi al costituente proteico dell’e. in quanto l’ematina è sempre la stessa in tutti gli animali. Anche nello stesso individuo esistono diverse e., per es. l’e. dei neonati è diversa da quella degli adulti. Nel sangue umano (e di tutti i vertebrati) l’e. si trova raccolta in speciali corpuscoli (globuli rossi, eritrociti, emazie). I globuli rossi del sangue umano ne contengono circa il 32% in peso, e poiché essi formano circa la metà del volume del sangue, questo contiene circa il 16% di emoglobina. La più importante proprietà dell’e., dalla quale dipende la respirazione delle cellule, è di formare con l’ossigeno l’ossiemoglobina. Oltre che con l’ossigeno, l’e. si combina anche con altri gas. La combinazione che essa forma con l’ossido di carbonio (CO), la cosiddetta carbossiemoglobina, è la causa dell’avvelenamento dai gas provenienti dalla combustione non completa (in deficit di ossigeno). L’ossido di carbonio non è di per sé velenoso ma, combinandosi con l’e., la blocca, impedendole di compiere la sua funzione, fondamentale per la vita, di trasportatrice d’ossigeno. Il blocco si verifica anche con piccole quantità d’ossido di carbonio nell’aria, perché l’e. ha per questo gas un’affinità molto maggiore che per l’ossigeno.

Ricambio emoglobinico

Il ricambio dell’e. risulta dal continuo distruggersi e riformarsi dell’e. (e dei globuli rossi) del sangue. In condizioni normali la quantità d’e. che giornalmente viene distrutta e riformata è costantemente la stessa. In condizioni patologiche puó avvenire che la quantità d’e. del sangue scenda al di sotto dei valori normali. Ciò può essere dovuto a un’eccessiva distruzione d’e. o a una produzione inferiore alla quantità distrutta. Da qui l’importanza di determinare la misura di questo ricambio. La semplice determinazione della quantità percentuale d’e. del sangue non è sufficiente; occorre misurare la quantità di urobilinogeno che giornalmente s’elimina con le urine e ancor più con le feci, essendo questo il prodotto terminale della trasformazione della bilirubina (pigmento biliare), che si forma dall’e. distrutta. Questa determinazione dà la misura della quantità minima d’e. che si è distrutta. Dal confronto con la quantità dell’e. del sangue si può valutare il bilancio del ricambio di emoglobina. La quantità di e. del sangue di un uomo di 70 kg di peso è di 775 g. La quantità di urobilinogeno eliminato in ventiquattro ore con le urine e le feci è compresa fra 90 e 150 mg.