Lisina

Amminoacido essenziale, di formula NH₂(CH₂)₄CHNH₂COOH (acido α, ε -diamminocaproico). La forma levogira è presente in tutte le proteine, a eccezione della gliadina del frumento e della zeina del granturco. Nei batteri, nelle piante superiori e in alcuni funghi e alghe la biosintesi della l. avviene a partire dall’acido piruvico attraverso la formazione, come composto intermedio, del diammino derivato dell’acido pimelico che per decarbossilazione passa a lisina. Nelle altre alghe e funghi l’acido chetoglutarico si converte prima nell’amminoderivato dell’acido adipico e questo poi in lisina. Nei Vertebrati sono presenti la lisinaidrossilasi, responsabile della idrossilazione delle catene laterali di l. appartenenti alle molecole di collageno, e la lisinaossidasi, che trasforma gli ε-amminogruppi delle catene laterali delle l., appartenenti alle molecole di collageno e di elastina, in gruppi aldeidici. La deficienza di lisinaidrossilasi, riscontrabile nella sindrome di Ehlers-Danlos di tipo IV, provoca la sintesi di collageno patologico, povero di idrossilisina e con alterate caratteristiche meccaniche. Per reazione di due catene laterali di l. si forma la lisinonorleucina, amminoacido raro, presente nei legami trasversali intramolecolari e intermolecolari del collageno e dell’elastina. Si chiama lisinuria la malattia ereditaria del metabolismo caratterizzata da una elevata escrezione renale di l. e da contemporanea riduzione della sua concentrazione ematica. È dovuta ad alterato trasporto della l. a livello della mucosa intestinale e del tubulo renale. La sintomatologia è caratterizzata da ritardo dell’accrescimento, deficit intellettivo ed epilessia.

In patologia, sostanza termostabile, dotata di azione litica, peraltro poco spiccata, nei confronti di alcuni tipi di batteri patogeni (bacillo tubercolare, brucelle, clostridi, stafilococchi ecc.). Le l. si differenziano dalle batteriolisine perché sono normalmente presenti nel siero di sangue di tutti i soggetti, indipendentemente da pregresse infezioni.